本报讯 近日，北京大学物理学院人工微结构和介观物理国家重点实验室、前沿交叉学科研究院定量生物学中心毛有东课题组在《自然》杂志上发表的论文表明，他们通过冷冻电子显微镜和机器学习技术的结合，解析了人源蛋白酶体26S在降解底物过程中的七种中间态构象的高分辨（2.8埃—3.6埃）精细原子结构，局部分辨率最高达到2.5埃。
毛有东在接受采访时表示，这标志冷冻电镜的发展开始进入全原子动力学分析的新阶段。
论文的共同第一作者、中国科学院化学所研究员董原辰表示，论文解决了一系列长期悬而未决的重要科学问题，如三磷酸腺苷酶马达如何将化学能转化为机械能，进而实现了底物解折叠的协同动力学机制。
论文的共同第一作者、课题组博士生张书文说，这些研究结果为几十年来对蛋白酶体功能的研究提供了宝贵的第一手原子结构和动力学信息，对于理解生物体内蛋白质的降解过程和一系列负责物质输运的三磷酸腺苷酶马达分子的一般工作原理具有极为重要的科学意义。（赵利利）
《中国科学报》 (2019-01-24 第8版 装备制造)
