《科学》
科学家阐明剪接体激活过程的折叠机制
德国哥廷根生物物理化学MPI Reinhard Lührmann和Holger Stark研究组合作的研究，揭示了剪接体激活过程中蛋白质介导的RNA活性位点U2/U6的折叠机制。该项研究成果发表在11月26日出版的《科学》上。
研究人员解析了之前报道的两个人类前—Bact复合物分辨率为3.9-4.2?魡的冷冻电镜结构。该结构阐明了激活过程中发生的众多蛋白质交换顺序、相互排斥作用（确保形成U2/U6催化RNA所需的核糖核蛋白正确重排顺序）以及后续的逐步折叠途径。与成熟Bact复合物的结构比较揭示了支架蛋白PRP8的构象变化促进U2/U6催化RNA最终3D折叠的分子机制。
研究人员表示，剪接体活化涉及广泛的蛋白质和RNA重排，从而形成具有催化活性的U2/U6 RNA结构。 目前，关于U2/U6 RNA结构的组装途径以及蛋白质协助其正确折叠的机制知之甚少。
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https://doi.org/10.1126/science.abc3753
《中国科学报》 (2020-11-30 第2版 国际)
