3月11日《结构》（Structure）杂志封面的图片背景是一个DNA依赖型的蛋白激酶分子（DNA-PKcs）的冷冻电镜图，而前景则为该图描绘出的亚纳米级的DNA依赖型的蛋白激酶分子。DNA双链断裂被公认为由DNA依赖型的蛋白激酶决定，DNA依赖型蛋白激酶的催化亚基是通过调节非同源末端连接通路来修复DNA的双链断链的。

 

在最新研究中，Williams等人运用冷冻电镜单粒子重建方法，以7Å的分辨率测定了一个DNA依赖型蛋白激酶的结构。在此分辨率下，DNA依赖型的蛋白激酶中的α-螺旋分子结构和双链DNA末端的结合位点清晰可见。DNA-PKcs的结构由贯穿分子的密度棒组成，这些密度棒显示出α螺旋结构，这是在低分辨率电镜中观察不到的结构特征。DNA依赖型蛋白激酶结构中对接的同源性模型表明，多达8个螺旋结构的HEAT重复图案与密度图完全吻合。

 

令人惊讶的是，在这样高的分辨率下，虽然实际的空间已经精细地显示出底部是最适合的位置，但该激酶的结构域却可以分别进入分子的顶或底部。这个关于DNA与DNA依赖型蛋白激酶相互作用的模型表明，双链DNA的其中一条链可以进入了中间的通道并与凸出α-螺旋进行相互作用。（科学网 武彦文/编译）

 

（《结构》（Structure），Vol 16, 468-477, 11 March 2008，Dewight R. Williams, Phoebe L. Stewart）