北京大学基础医学院生物物理学系主任尹长城教授近日在《细胞生物学趋向》（Trends in Cell Biology，Available online 10 March 2008，影响因子为12.429）发表专题综述文章，题目为《Ryanodine receptor arrays: not just a pretty pattern?》。本文概括介绍了有关Ryanodine受体/Ca2+释放通道“阵列”的结构与功能方面的研究进展。Trends in Cell Biology为世界著名出版公司Elsevier Inc下属的Cell出版集团出版的介绍细胞生物学研究最新进展的权威期刊。

 

Ryanodine受体（RyR）是细胞Ca2+信号转导的一个关键蛋白质分子，在骨骼肌和心肌的兴奋-收缩耦联中起核心作用。应用电子显微镜对RyR在细胞原位分布的研究表明，RyR在肌质网膜上排列成规则的、类似于国际象棋棋盘式的有序二维阵列，正方形的RyR分子以角对角的方式排列。这种特殊的排列方式构成了Ca2+信号转导和肌肉兴奋-收缩耦联的基本结构和功能单位—Ca2+释放单位（calcium release unit, CRU）。长期以来，RyR这种排列的结构基础及生理学意义不明。

 

尹长城教授实验室成功地获得了RyR二维有序阵列，通过改变实验条件，获得了两种RyR二维有序阵列：一种是角对角排列方式，另外一种是边对边排列方式。该实验室应用电子显微镜和图像处理技术对这些阵列进行了研究。结果表明，在角对角排列方式中，RyR分子与在细胞原位的排列方式相同。在这种排列方式中，RyR分子通过一个结构域直接接触。而在边对边排列方式中，尽管RyR分子的排列比角对角排列方式紧密，但RyR分子之间却没有接触。这些发现提示RyR分子在细胞原位排列方式中存在直接的相互作用，尹长城教授将其命名为“物理耦联”(physical coupling)，并提出这种RyR分子间的物理耦联可导致RyR分子间通过别构效应互相通讯的全新概念，为细胞Ca2+信号转导的机制提供了新的视角，指出了新的研究方向。

 

尹长城教授长期从事Ca2+信号转导结构生物学研究，近年来在Nature Cell Biology、Journal of Molecular Biology，Journal of Structural Biology等国际权威学术刊物上发表一系列研究成果。本次在Trends in Cell Biology发表特邀专题综述，显示尹长城教授在Ca2+信号转导结构生物学研究领域的深入进展得到国际同行关注和肯定。尹长城教授的研究得到北京大学“985”工程项目、教育部“跨世纪优秀人才”项目、国家自然科学基金及“973”计划等科学基金的资助。