《自然—化学》

时间分辨太赫兹拉曼光谱揭示改变水的分子间相互作用

德国马普学会弗里茨·哈伯研究所Sajadi Mohsen团队通过时间分辨太赫兹拉曼光谱，揭示了阳离子和阴离子明显改变水分子间相互作用。相关研究成果6月30日发表于《自然—化学》。

离子的溶剂化改变了水的物理、化学和热力学性质，这种行为的微观根源被认为是离子引起的水氢键网络的扰动。

研究人员使用时间分辨太赫兹拉曼光谱监测盐溶液中的能量耗散来揭示这一微观过程。研究人员使用强太赫兹脉冲共振驱动水分子的低频旋转动力学，并探测其分子间平移运动的拉曼响应，发现高电荷的阳离子增强了分子间旋转到平移的能量转移，而高电荷的阴离子显著降低了分子间旋转到平移的能量转移，并随离子表面电荷密度和离子浓度而定标。

分子动力学模拟表明，阳离子第一和第二溶剂化壳层之间的水—水氢键强度增加，而阴离子周围的氢键强度降低。阳离子和阴离子对水分子间相互作用的相反影响类似于离子对蛋白质稳定性和变性的影响。

相关论文信息：

https://doi.org/10.1038/s41557-022-00977-2

《科学》

与神经系统疾病有关的突变增强低复杂度蛋白质序列自聚集

美国得克萨斯大学西南医学中心Steven L. McKnight、Glen Liszczak等研究人员合作发现，与神经系统疾病有关的突变可增强低复杂度蛋白质序列的自聚集。相关论文7月1日发表于《科学》杂志。

据研究人员介绍，低序列复杂性的蛋白质结构域不会折叠成稳定的三维结构。然而，具有这些序列的蛋白质有助于细胞组织的许多方面，包括没有被膜包围的核和细胞质结构的组装。这些细胞组装的动态性质是由低复杂性结构域（LCD）通过不稳定、交叉β结构瞬时自聚集的能力造成的。在过去的十年中，有助于研究LCD自结合的机制研究已经发展到了相分离的简单检测形式。

研究人员用这种检测方法证明了负责LCD自聚集的相互作用可以由接近折叠和未折叠状态之间平衡的有争议的蛋白质结构所决定。此外，导致Charcot-Marie-Tooth病、额颞叶痴呆症和阿尔茨海默病的错义突变在体外和培养的细胞系统中表现出它们的病理生理学，即增强LCD自聚集时形成的其他不稳定分子结构的稳定性。

相关论文信息：https://www.science.org/doi/10.1126/science.abn5582