作者:赵英明等 来源:《细胞》 发布时间:2011-9-21 9:15:57
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科学家发现蛋白翻译后修饰新方式
 
近日来自芝加哥大学Ben Mary癌症研究所的研究人员发现了一种新型的蛋白质翻译后修饰方式,并详细阐述了其生物学作用。这一研究成果于9月16日在线发表在国际顶级生物学学术期刊《细胞》(Cell)上。
 
领导这一研究的是芝加哥大学Ben May癌症研究所赵英明教授,其早年毕业于华东理工大学,1997年在生物医学领域顶尖的洛克菲勒大学获得博士学位,并随后获得大学教职,是当年洛克菲勒大学应届毕业生中唯一未经历博士后阶段而直接取得大学教职的博士学位获得者。2008年至今担任美国芝加哥大学终身教职副教授,2011年起被聘为中科院上海药物研究所客座研究员。其主要方向是蛋白质组学、蛋白翻译后修饰和生物质谱学。赵教授研究组是目前世界上发现蛋白质新修饰最多的实验室,已首先报道了赖氨酸的丙酰化、丁酰化、琥珀酰化、巴豆酰化、丙二酸酰等新蛋白修饰。曾在Cell, Nature, Science, Nat Chem Biol, Mol Cell, PNAS等一流学术期刊上发表多项研究成果。
 
前体蛋白是没有活性的,常常要进行一个系列的翻译后加工,才能成为具有功能的成熟蛋白。加工的类型是多种多样的,一般分为四种:N-端fMet或Met的切除,二硫键的形成;化学修饰和剪切。这些翻译后修饰具有重要的意义,通过这些修饰,蛋白上被加上小化学基团,比如乙酰化的作用是将一个乙酰基团吸附到蛋白质,这是一种常见的修饰模式,蛋白的功能因此大大被改变。在几种氨基酸中,赖氨酸由于其非凡的化学反应活性,常常成为被修饰的目标。
 
在最新的文章中,研究人员在细胞中筛查出了67个新组蛋白修饰标记,并由此发现了一种新型组蛋白翻译后修饰方式——赖氨酸巴豆酰化(lysine crotonylation,Kcr) 修饰。通过进一步的结构及基因组定位分析,研究人员证实氨酸巴豆酰化修饰是一种进化高度保守,且在生物学功能上完全不同于组蛋白赖氨酸乙酰化 (Kac)的蛋白质修饰方式。研究人员发现在人类体细胞和小鼠精子细胞基因组中,组蛋白Kcr分布于基因活性转录启动区域或增强子上。在减数分裂后的精子细胞中,Kcr高丰度集中在性染色体上标记睾丸特异性基因,其中包括大量性染色体活性基因。
 
新研究首次报道了新型蛋白质琥珀酰化修饰后发现的又一种新型的蛋白质修饰方式——赖氨酸巴豆酰化修饰,并阐述了其生物学功能。证明该修饰能与活性转录启动区域和增强子密切作用,并与减数分裂后期精子细胞中性染色体的活性基因密切相关。这些研究发现对于深入了解蛋白的多项生物功能,以及蛋白翻译后修饰对于蛋白功能的影响具有重要意义。(来源:生物通 何嫱)
 
 
 
 
 
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