位于周质空间的一种特殊蛋白DegP能帮助热激和其他应激下的大肠杆菌存活。在常温下( 25 °C)，DegP作为分子伴侣帮助其他蛋白的正确折叠。而在高温时(37–45 °C)，其却作为蛋白酶高效降解未折叠或变性蛋白。清华大学隋森芳及其同事发现了，DegP在蛋白质控中如何调控它的双重角色。

 

之前的研究已经显示，DegP在与变性蛋白结合时形成笼形结构。但DegP如何在其蛋白酶和分子伴侣功能的转变却未得以阐明。

 

通过电子显微镜，隋森芳研究组发现，DegP在未结合底物的情况下，能在类脂膜上形成碗形结构低聚物（如图）。该结构同时显示出分子伴侣和蛋白酶双重活性。

 

研究人员又测试了膜结合DegP与一系列未折叠蛋白的作用的情况。结果显示，在溶液中，这种膜结合DegP碗形低聚物与非膜结合的DegP相比，具有更高蛋白酶活性和更低分子伴侣活性。这样的发现提示，DegP蛋白通过在类脂膜上的聚集使其在两种功能间转换。