在科技部蛋白质组学攻关项目的支持下，陶涛教授课题组通过三年的潜心研究，运用先进的分子生物学，细胞生物学和蛋白质组学等手段，系统和全面的研究了人类蛋白水解小体亚基间相互作用，基于这些结果，陶涛教授课题组绘制了这些亚基间的相互作用图谱。该成果发表在最新一期的权威杂志《蛋白质组学》（Proteomics）上。
据悉，蛋白水解小体（proteasome）是细胞中调节蛋白质降解最重要的细胞器，具有调控基因表达，细胞分化，细胞凋亡和信号转导等重要的生理功能， 与肿瘤、老年痴呆等多种疾病的发生相关。蛋白水解小体是细胞中结构最复杂的蛋白质复合体，由近100个亚基蛋白质组成， 这些亚基在动态细胞中形成结构不一的蛋白水解小体复合物。 由于功能上的重要性和组成的复杂性，精确解析蛋白水解小体的结构，成为当今生物学领域的研究热点。获得蛋白质-蛋白质之间相互作用的信息是研究蛋白质结构和功能，了解细胞和机体生理奥秘最重要的一环。虽然人类已对低等生物（如细菌，酵母及果蝇）的蛋白水解小体亚基间相互作用进行了研究，但人类自身蛋白水解小体亚基间相互作用的系统研究还未见报道。这项研究为今后更加深入研究人类蛋白水解小体的结构和功能奠定了重要的基础。
该项研究得到了厦门市中山医院，军事医学科学院，国家南方基因中心和复旦大学等单位的大力协作。（来源：厦门大学）
（《蛋白质组学》（
Proteomics），10.1002/pmic.200700588，Chuan Chen, Tao Tao）
