(封面图片:科学家发现四半胱氨酸单位可以作为β折叠蛋白的结构探测器使用。封面图为FIAsH标记的大肠杆菌细胞荧光显微图,图中的紫色部分为细胞视黄醇结合蛋白,半胱氨酸用黄色小球表示。)
监控蛋白会在各种复杂的环境中发生蛋白折叠,如细胞内部,而当存在结构敏感的光谱信号的时候,以上折叠过程就将变得更加容易。在2008年10月20日出版的《化学与生物学》(Chemistry & Biology)上,来自美国马萨诸塞大学安姆斯特分校(University of Massachusetts-Amherst)的Krishnan和Gierasch发表了他们这方面的最新研究结果。
在封面文章中作者描述了在存在初始链排列的情况下,设计、合成能与细胞可透的联砷荧光素衍生物“FIAsH”(bis-arsenical fluoroscein derivative)结合的交叉链分裂四半胱氨酸(tetra-Cys),并且描述了以上过程的特性。FIAsH是由今年的诺贝尔化学奖得主,华裔科学家钱永健和他的同事们发现的。科学家通过有序β折叠蛋白、细胞视黄醇结合蛋白来验证以上过程,研究人员用半胱氨酸替换了两个初始残基,结果证明,在折叠状态之下,半胱氨酸硫醇能形成一个有效的FIAsH结合区域,但是在未折叠状态下则不行。
因此文章作者认为,这为科学家提供了一种测试细胞内的蛋白质折叠状态的方法,这种四半胱氨酸单位可以作为β折叠蛋白的结构探测器使用。(科学网 何宏辉/编译)
(《化学与生物学》(Chemistry & Biology),Volume 15, Issue 10, 1104-1115, 20 October 2008,Beena Krishnan and Lila M. Gierasch)
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