作者:王恩多等 来源:JBC 发布时间:2010-10-12 12:44:33
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ArgRS相反功能调节研究获进展
 
10月5日,《生物化学期刊》(J. Biol. Chem.)在线发表了生化与细胞所王恩多研究组研究论文——《血红素结合人细胞质精氨酰-tRNA合成酶并抑制其催化活力》。
 
人细胞质精氨酰-tRNA合成酶(hcArgRS)催化tRNAArg氨基酰化生成Arg-tRNAArg。Arg-tRNAArg一方面是蛋白质生物合成的原料,参与蛋白质合成;另一方面它也是精氨酰-tRNA:蛋白质转移酶的底物,转移精氨酰基到蛋白质的N-末端,参与依赖泛素化的“N-末端规则”蛋白质降解途径。哺乳动物细胞的ArgRS既参与蛋白质生物合成,又参与蛋白质的降解,如何调节ArgRS的这两个相反的功能是非常重要的科学问题。血红素作为信号分子,参与到许多重要的生命活动中,其中“N-末端规则”途径就是一个血红素的感应器。
 
王恩多实验室的杨芳博士研究了血红素与hcArgRS在体外的相互作用,研究结果表明血红素能够以hcArgRS的Cys-115 作为特异性的轴向配体与之结合,血红素通过抑制hcArgRS的第一步反应—氨基酸活化反应,而抑制酶的tRNA精氨酰化活力。血红素诱导hcArgRS的寡聚化是其抑制该酶催化活力的主要原因。氨基酰-tRNA合成酶家族是一个功能多样的蛋白质家族,该研究对进一步深入探索哺乳动物ArgRS新的生物学功能提供了极有价值的线索。
 
该研究工作得到科技部重大科学研究计划,中国博士后基金,上海市博士后基金,中科院王宽诚博士后基金以及上海生科院博士后基金的经费资助。(来源:中科院上海生命科学研究院生化与细胞所)
 
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