本期《结构》的封面图片背景是一个DNA依赖型的蛋白激酶分子（DNA-PKcs）的冷冻电镜图，而前景则为该图描绘出的亚纳米级的DNA依赖型的蛋白激酶分子。DNA双链断裂被公认为由DNA依赖型的蛋白激酶决定，DNA依赖型蛋白激酶的催化亚基是通过调节非同源末端连接通路来修复DNA的双链断裂的。

 

在最新研究中，Williams等人运用冷冻电镜单粒子重建方法，以7?魡的分辨率测定了一个DNA依赖型蛋白激酶的结构。在此分辨率下，DNA依赖型的蛋白激酶中的α-螺旋分子结构和双链DNA末端的结合位点清晰可见。DNA-PKcs的结构由贯穿分子的密度棒组成，这些密度棒显示出α螺旋结构，这是在低分辨率电镜中观察不到的结构特征。DNA依赖型蛋白激酶结构中对接的同源性模型表明，多达8个螺旋结构的HEAT重复图案与密度图完全吻合。

 

令人惊讶的是，在这样高的分辨率下，虽然实际的空间已经精细地显示出底部是最适合的位置，但该激酶的结构域却可以分别进入分子的顶部或底部。这个关于DNA与DNA依赖型蛋白激酶相互作用的模型表明，双链DNA的其中一条链可以进入中间的通道并与凸出α-螺旋进行相互作用。

 

原文链接：http://www.structure.org/content/article/abstract?uid=PIIS0969212608000208

 

（武彦文/编译）