膜蛋白在人基因组编码的蛋白中占了总量的1/3，并且参与了几乎所有的生理过程。与膜蛋白跨膜区域的水溶区相比，人们对其功能和结构知之甚少。造成这一知识空白的主要原因就是缺少一种具有高度亲和力与特异性的探针。来自美国科罗拉多州大学的科学家Hang Yin在设计能够识别蛋白跨膜区域的外源试剂方面取得了新的成就。

 

人们很早就知道，在蛋白跨膜区域有许多具有特殊序列的基序，能够导致蛋白螺旋结构的产生。同时，由于在脂质环境中，蛋白质骨架缺乏氢键的协同，所以跨膜区域的二级结构通常具有很强的刚性。这为跨膜区域的分子识别提供了理论基础。研究人员通过使用on-bead筛选法和生物分析筛选法，从组合数据库中找到了能够与跨膜区域特异结合的多肽序列，并成功实现了多肽的空间结构定型。这样的一个外源性的试剂在随后的实验中被证实能够调控膜蛋白跨膜区域的生理功能。此项研究提出了一个新的蛋白质－蛋白质作用模型，为今后研究膜蛋白的跨膜区域功能奠定了基础。

 

原文链接：http://www3.interscience.wiley.com/cgi-bin/abstract/117926858/ABSTRACT

 

（邵振宇/编译）