作者:朱冰等 来源:《EMBO报告》 发布时间:2011-2-24 17:10:08
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相同组蛋白甲基化修饰无须对称存在
 
2011年2月18日,北京生命科学研究所朱冰实验室在《EMBO报告》(EMBO reports)杂志在线发表题为” Symmetrical modification within a nucleosome is not required globally for histone lysine methylation” 的文章。该文章首次报道了,单个核小体内两个相同组蛋白上的甲基化修饰状态并不必须对称存在。
 
核小体中有六个主要的甲基化位点。同时,在每个核小体中,各种核心组蛋白都分别有两个拷贝,但目前并不知道在这两个相同的组蛋白拷贝上,同一甲基化位点的修饰程度是否必须对称存在。而这是组蛋白修饰精确实现继承的前提之一。
 
新研究发现所有18种甲基化修饰状态在核小体中都并非必须对称存在。这一结果否定了表观遗传修饰的继承是通过在单个核小体内部复制组蛋白修饰状态来完成的假说。该文章同时发现,组蛋白H4上第20位赖氨酸突变后,与这种突变的组蛋白H4存在于同一个核小体中的内源H4上第20位赖氨酸的二甲基化和三甲基化水平都有所下降,表明催化此类修饰的酶可能偏好组蛋白H4已经被甲基化的核小体作为其底物。
 
这篇论文是朱冰课题组新年伊始在组蛋白表观遗传学研究中取得的第3个研究成果。之前两篇研究论文分表发表在《细胞研究》(Cell Research)和《生物化学期刊》(The Journal of Biological chemistry)杂志上。
 
在《细胞研究》杂志题为“Histone methyltransferase G9a contributes to H3K27 methylation in vivo”的文章中,朱冰研究组首次报道了组蛋白甲基化转移酶G9a能够在体内对组蛋白H3第27位赖氨酸的甲基化做出贡献。
 
另外一篇公布在《生物化学期刊》杂志上文章中,研究人员发现组蛋白H3第36位赖氨酸甲基化可以拮抗组蛋白甲基化酶PRC2对H3第27位赖氨酸进行修饰,同时研究人员还证明了一个已知的PRC2拮抗蛋白:ASH1是一个H3第36位赖氨酸专一性的组蛋白甲基化酶。(来源:生物通 何嫱)
 
 
 
 
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